Síntese de monoestearato de etilenoglicol por esterificação enzimática em sistema livre de solvente

Abstract

Neste trabalho, avaliou-se a produção de monoestearato de etilenoglicol, um éster emoliente, produzido a partir da reação de esterificação enzimática em sistema livre de solvente. O principal propósito da utilização de catalisadores enzimáticos é de substituir os métodos convencionais por técnicas com menor impacto ambiental. Foram realizados testes a fim de avaliar a melhor agitação para o meio reacional, além da utilização de diferentes lipases comerciais imobilizadas. Após, seguiu-se o estudo a fim de verificar temperatura ótima, concentração de enzima ideal para o sistema, reutilização do biocatalisador e um estudo prévio de ampliação de escala. Primeiramente, testaram-se diferentes agitações de 600 e 1000 rpm. Nesta etapa, utilizou-se uma concentração de 2% de duas diferentes lipases imobilizadas (Novozym 435® e NS 88011) obtendo como melhores resultados 600 rpm e a enzima Novozym 435®, seguiu-se o estudo fixando esta agitação e usando esta enzima. A etapa seguinte foi a avaliação de diferentes temperaturas, sendo testadas 65, 70, 75 e 80 ºC, obtendo-se a máxima conversão de 99,01% em 75 ºC. Após, fixada a temperatura, testaram-se diferentes concentrações da enzima Novozym 435. Com concentrações variando de 0,1 a 1%, as conversões variaram de 90,1% a 99,01%, respectivamente em 48 horas de reação, sendo resultados bastante promissores, pois com pequenas quantidades da enzima, as conversões foram significantes. A partir dos resultados, partiu-se para o reuso do biocatalisador, onde foram avaliados até 5 ciclos de reuso, obtendo-se conversões de 70% no quarto ciclo. Por fim, em uma avaliação prévia de ampliação de escala, equivalente a aproximadamente 9 vezes a quantidade inicial de reagentes, obteve-se conversão de 99%, comprovando a eficácia do processo testado para uma possível aplicação em nível industrial.

Abstract : In this work, we evaluated the production of ethylene glycol monostearate, an emollient ester, produced from the enzymatic esterification reaction in a solvent-free system. The main purpose of the use of enzymatic catalysts is to replace conventional methods with less environmental impact techniques. Tests were carried out to evaluate the best agitation for the reaction medium, besides the use of different immobilized commercial lipases. Afterwards, the study was followed in order to verify optimum temperature, ideal enzyme concentration for the system, reuse of the biocatalyst and a previous scale-up study. First, different shafts of 600 and 1000 rpm were tested. In this step, a concentration of 2% of two different immobilized lipases (Novozym 435® and NS 88011) was used obtaining the best results 600 rpm and Novozym 435® enzyme, the study was followed by fixing this agitation and using this enzyme. The next step was the evaluation of different temperatures, being tested 65, 70, 75 and 80 ºC, obtaining the maximum conversion of 99.01% at 75 ºC. After the temperature was set, different concentrations of Novozym 435 enzyme were tested. At concentrations ranging from 0.1 to 1%, the conversions ranged from 90.1% to 99.01%, respectively, in 48 hours of reaction, with results very promising, because with small amounts of the enzyme, the conversions were significant. From the results, the biocatalyst was reused, where up to 5 reuse cycles were evaluated, obtaining conversions of 70% in the fourth cycle. Finally, in a previous scale-up evaluation, equivalent to approximately 9 times the initial amount of reagents, a conversion of 99% was obtained, proving the efficacy of the process tested for a possible industrial application.