Síntese de ésteres emolientes em sistema livre de solvente utilizando lipases imobilizadas

Abstract

A utilização de catalisadores enzimáticos são uma alternativa aos catalisadores químicos, pois podem ajudar a obter produtos com menor impacto ambiental, considerados sustentáveis dentro do conceito da química verde. Neste trabalho, avaliou-se a viabilidade de produção dos ésteres estearato de benzila e oleato de etilenoglicol, ésteres emolientes utilizados na formulação principalmente de cosméticos, a partir da reação de esterificação enzimática, utilizando lipases comerciais imobilizadas em sistema livre de solvente. A síntese de oleato de etilenoglicol foi realizada a partir do ácido oleico e do álcool monoetilenoglicol utilizando a lipase comercial Candida antarctica (NS 88011) como catalisador. A síntese do estearato de benzila foi realizada a partir do ácido esteárico e o álcool benzílico utilizando principalmente a lipase comercial Candida antarctica Novozym 435®. A síntese de oleato de etilenoglicol foi estudada por meio de planejamento experimental, utilizando as variáveis temperatura (40-70 oC), razão molar entre o ácido e o álcool (1:2, 1:4, 1:6) e agitação (200-600 rpm). Além disso, realizou-se ensaios cinéticos com diferentes concentrações de derivado enzimático e teste de reúso. Diferentes enzimas comerciais (Novozym 435®, Lipozyme RMIM, Lipozyme TLIM e NS 88011) foram testadas na síntese de estearato de benzila, sendo que ensaio cinético foi realizado para diferentes razões molares de reagentes para o derivado Novozym 435®. Foi possível produzir o éster oleato de etilenoglicol e também estearato de benzila com excesso de álcool em sistema livre de solventes com conversão praticamente total para o oleato de etilenoglico e acima de 90% para o estearato de benzila. A cinética da reação de síntese de oleato de etilenoglicol apresentou duas fases: a primeira em que as velocidades e os níveis de conversão atingidos dependem da concentração do derivado enzimático e a segunda em que a inibição atingida na primeira fase cessa e há uma retomada da reação com velocidades inferiores. A temperatura mostrou ser a variável mais importante para atingir-se altas conversões da reação de esterificação de oleato de etilenoglicol e foi possível reutilizar o catalisador enzimático lipase NS 88011 com conversões similares em dois ciclos de 48 h. Utilizando a enzimas Novozym 435® obteve-se o éster estearato de benzila em sistema livre de solvente com conversão 95% em 6 h de reação, sendo que o excesso de álcool em relação ao ácido, acima de 5:1, prejudicam a cinética da reação, mas não influenciam a conversão final.

Abstract: The use of enzymatic catalysts is an alternative to chemical catalysts, since they can help to obtain products with less environmental impact, considered sustainable within the concept of green chemistry. In this work, the viability of the production of the benzyl stearate esters and ethylene glycol oleate, emollients esters used in the formulation of cosmetics mainly, from the enzymatic esterification reaction, was evaluated using commercial lipases immobilized in a solvent-free system. Synthesis of ethylene glycol oleate was performed from oleic acid and alcohol monoethyleneglycol using the commercial lipase Candida antarctica (NS 88011) as the catalyst. The synthesis of benzyl stearate was performed using stearic acid and benzyl alcohol using mainly the commercial lipase Candida antarctica Novozym 435®. The synthesis of ethylene glycol oleate was studied by means of experimental design, using the variables temperature (40-70 ºC), molar ratio of acid to alcohol (1:2, 1:4, 1:6) and stirring (200-600 rpm). In addition, kinetic assays were performed with different concentrations of enzyme derivative and re-test. Different commercial enzymes (Novozym 435®, Lipozyme RMIM, Lipozyme TLIM and NS 88011) were tested in the synthesis of benzyl stearate, and kinetic assay was performed for different molar ratios of reagents for the Novozym 435® derivative. It was possible to produce the oleate ester of ethylene glycol and also benzyl stearate with excess alcohol in a solvent-free system with practically total conversion to ethylene glycol oleate and above 90% for benzyl stearate. The kinetics of the ethylene glycol oleate synthesis reaction had two phases: the first where the rates and the conversion levels reached depend on the concentration of the enzymatic derivative and the second where the inhibition reached in the first phase ceases and there is a recovery of the reaction with lower speeds. The temperature showed to be the most important variable to achieve high conversions of the esterification reaction of ethylene glycol oleate and it was possible to reuse the enzymatic catalase NS 88011 lipase with similar conversions in two 48 h cycles. Using the enzymes Novozym 435®, the benzyl stearate ester was obtained in a solvent-free system with a conversion of 95% in 6 hours of reaction, with excess alcohol over 5:1, harming the kinetics of the reaction, but do not influence the final conversion.