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Os aglutinantes proteicos foram utilizados ao longo da história para a confecção de
diversos objetos do patrimônio cultural e sua identificação fornece informações úteis
para conservadores e restauradores. Dessa forma, o presente trabalho propõe a
identificação da origem proteica dos aglutinantes através da determinação dos
aminoácidos glicina, prolina, hidroxiprolina, serina e tirosina por eletroforese capilar
de zona. O eletrólito de corrida utilizado foi constituído por 25 mmol L-1 de histidina,
10 mmol L-1 de β-ciclodextrina e 180 mmol L-1 de butilamina, em pH de 11,4. As
separações foram conduzidas em capilar de sílica fundida, comprimento total de 64,5
cm (56,0 cm efetivo x 75 μm diâmetro interno), em temperatura de 12,5 °C, com
detecção indireta em 220 nm e direta em 240 nm. O método proposto foi validado
segundo protocolos da EURACHEM e do INMETRO. Os resultados de conformidade
indicaram que o sistema em análise foi adequado para ser validado. As respostas
para os analitos foram lineares em uma faixa de 7,0 a 91,0 mg L-1
, os limites de
detecção variaram entre 0,507 e 1,95 mg L
-1 e os limites de quantificação entre 1,69
e 6,51 mg L
-1
. A repetibilidade e precisão inter-ensaio apresentaram, respectivamente,
valores menores que 13,3% e 10,1% para a razão da área do sinal. A recuperação de
três níveis de concentrações dos analitos adicionados em amostras de cola animal
mostraram recuperações entre 91,3 e 121,3%. Os resultados indicaram que não
houve efeito de matriz na quantificação dos aminoácidos, exceto para a tirosina.
Assim, a quantificação dos aminoácidos sem efeito de matriz pôde ser realizada pelo
método de padronização interna. Foram analisadas amostras dos aglutinantes cola
animal, gema de ovo e caseína, as quais foram hidrolisadas com ácido sulfúrico
seguido de neutralização e precipitação desse agente de hidrólise. O método proposto
mostrou resultados significantes para os parâmetros de validação, indicando potencial
para ser empregado em análises de amostras oriundas do patrimônio cultural. |
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