Síntese e caracterização de novos complexos de ferro(III) e zinco(II) de interesse bioinorgânico

Abstract

A hidrólise dos ésteres de fosfato ocorre de maneira lenta, o que confere uma notável estabilidade como a observada no DNA. Essa característica é imprescindível para o armazenamento seguro de informações genéticas. Por outro lado, metaloenzimas específicas, como as Fosfatases Ácidas Púrpuras (PAPs) e as Fosfatases Alcalinas (APs), demonstram a capacidade de realizar a hidrólise dessas ligações P-O de forma rápida. Apesar da eficácia das PAPs e APs, o emprego dessas enzimas é oneroso e apresenta desafios significativos em termos de reprodução em processos sintéticos e para hidrólise de forma isolada. Portanto, surge o interesse na pesquisa de novas hidrolases sintéticas, que sejam bioinspirados nestas fosfatases. Esse enfoque busca não apenas compreender os mecanismos catalíticos naturais, mas também oferece uma alternativa viável e economicamente vantajosa para explorar a hidrólise de ésteres de fosfato em aplicações diversas. Assim, apresenta-se a caracterização detalhada e análises preliminares de catálise de três complexos inéditos com propriedades físico-químicas essenciais para se tornarem bioinspirados eficazes das fosfatases. Os complexos em questão, denominados C1 [ZnII2(L1)(?-OAc)2(ClO4)], C2 [ZnII(L2)(?-OAc)(ClO4)] e C3 [FeIII2(L2)2(?-OAc)(?-Oxo)(ClO4)2], são compostos pelos ligantes HL1 (4-metil-2,6-bis(((2-(metiltio)fenil)(piridil-2-metil)amino)metil)fenol) e HL2 ((2-((bis(2-(feniltio)etil)amino)metil)-6-((bis(piridil-2-metil)amino)metil)-3-metilfenol) são compostos de coordenação coordenados aos átomos doadores dos ligantes HL1 (N, O, S) e HL2 (N,O), respectivamente. Monocristais foram obtidos e analisados por difratometria de raios X e a estrutura dos complexos foi corroborada por outras análises, como: IV, UV-Vis, análise elementar C, H e N, espectrometria de massas, e condutividade. Testes cinéticos, explorando a hidrólise do substrato 2,4-BDNPP em diferentes valores de pH foram realizados para analisar a eficiência catalítica dos complexos. Os resultados obtidos para os complexos C1 e C3 se mostraram promissores para catalisar as reações de hidrólise de fosfato, oferecendo perspectivas significativas no desenvolvimento de novos catalisadores sintéticos eficazes e economicamente viáveis.

Abstract: The hydrolysis of phosphate esters are slow, which gives them a remarkable stability similar to that observed in DNA. This characteristic is essential for the safe storage of genetic information. On the other hand, specific metalloenzymes, such as Purple Acid Phosphatases (PAPs) and Alkaline Phosphatases (APs), demonstrate the ability to hydrolyze these P-O bonds quickly. Despite the effectiveness of PAPs and APs, the use of these enzymes is costly and presents significant challenges in terms of reproduction in synthetic processes and for hydrolysis in isolation. Interest has therefore arisen in researching new synthetic hydrolases that are bioinspired phosphatases. This approach seeks not only to understand the natural catalytic mechanisms, but also to offer a viable and economically advantageous alternative for exploiting the hydrolysis of phosphate esters in various applications. Thus, the detailed characterization and preliminary catalysis analyses of three novel complexes with essential physicochemical properties to become effective bioinspired phosphatases are presented. The complexes in question, called C1 [ZnII2(L1)(?-OAc)2(ClO4)], C2 [ZnII(L2)(?-OAc)(ClO4)] and C3 [FeIII2(L2)2(?-OAc)(?-Oxo)(ClO4)2], are composed of the ligands HL1 (4-methyl-2,6-bis(((2-(methylthyo)fenyl)(pyridyl-2-methyl)amine)methyl)fenol) e HL2 ((2-((bis(2-(fenylthyo)ethyl)amine)methyl)-6-((bis(pyridyl-2-methyl)amine)methyl)-3-methylfenol) are coordination compounds coordinated to the donor atoms of the HL1 (N, O, S) and HL2 (N,O) ligands, respectively. Single crystals were obtained and analyzed by X-ray diffractometry and the structure of the complexes was corroborated by other analyses, such as: IV, UV-Vis, C, H and N elemental analysis, mass spectrometry and conductivity. Kinetic tests exploring the hydrolysis of the substrate 2,4-BDNPP at different pH values were carried out to analyze the catalytic efficiency of the complexes. The results obtained for complexes C1 and C3 were promising for catalyzing phosphate hydrolysis reactions, offering significant prospects for the development of new effective and economically viable synthetic catalysts