Imobilização de lipases em materiais poliméricos: aplicações na síntese de ésteres

Abstract

Lipases de diferentes fontes foram imobilizadas em vários materiais poliméricos. Estes sistemas foram utilizados em reações de esterificação. Foram avaliados parâmetros tais como tempo, temperatura de reação, concentração de enzima no suporte, variação da concentração ácido:álcool, efeito do doador acila e tamanho da cadeia do álcool. Foi, também, verificada a aplicação preliminar destes sistemas para a transesterificação enantiosseletiva do acetato de vinila com (R,S)-2-hexanol. As lipases utilizadas foram as de R. miehei (LRM), M. miehei (LMM), T. lanuginosus (LTL), A. niger (LAN), R. oryzae (LRO), C. rugosa (LCR), M. javanicus (LMJ), Pseudomonas sp e pancreática de porco (LPP). As micrografias para a LRO e LMJ mostraram que as lipases estão localizadas preferencialmente na superfície dos polímeros. Não foi verificada dessorção de LRO e LMJ imobilizadas após 66h. A formação do laurato de n-pentila catalisada pelas lipases de diferentes procedências imobilizadas, foi dependente do tipo de suporte e fonte de enzima. A esterificação do ácido láurico com n-pentanol catalisada pela LRO e LMJ foi dependente do tempo e temperatura reacional, concentração de enzima no suporte, concentração dos substratos e do solvente. A LRO imobilizada manteve sua atividade após oitenda dias de armazenagem e com dez ciclos reacionais. A reação de esterificação catalisada pela LRO e LMJ imobilizada, foi dependente do tamanho da cadeia do doador acila e do álcool. Na reação de transesterificação do acetato de vinila com (R,S)-2-hexanol, a enantiosseletividade da LPS na forma livre foi superior comparando-se com a imobilizada.