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Metais de transição fazem parte do sítio ativo de diversas metaloenzimas que desempenham papéis fundamentais em sistemas vivos. Estes metais coordenam-se às proteínas formando complexos mononucleares, dinucleares, trinucleares e ainda heteronucleares. Existem diversas metaloenzimas que possuem o íon cobre em seu sítio ativo. Como exemplos podem ser citadas a galactose oxidase, que catalisa a reação de oxidação de álcoois primários a aldeídos e a catecol oxidase, que catalisa a reação de catecóis a quinonas. Muito do que hoje se conhece sobre metaloenzimas, deve-se à caracterização e estudos de reatividade de complexos modelos. A escolha de ligantes que possuam espécies coordenantes semelhantes aos resíduos de aminoácidos presentes no sítio ativo da enzima é essencial para a reprodução no modelo sintético das propriedades físico-químicas, espectroscópicas e de reatividade da enzima alvo. O novo complexo de cobre(II) com o ligante {N-N’-[bis-(2-hidroxi-3-formil-5- metilbenzil)(dimetil)]-etilenodiamina} apresentou interessantes propriedades estruturais. Mesmo o ligante sendo do tipo N2O4-doador, inspirado no Salen, apenas átomos de oxigênio se coordenaram ao íon cobre(II), com uma estrutura até então não descrita na literatura. O complexo possui uma estrutura dímera com geometria piramidal quadrada, com distâncias Cu-Ofenol e Cu-Oformil da ordem de 1,89 e 1,96 , e ainda 3,437 de distância entre os centros de cobre. O complexo demonstra ser um promissor modelo estrutural para o sítio ativo de oxidases de cobre(II). |
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